Простий
пошук
Розширений
пошук
Покажчики
Професійний
пошук
Рубрикатор
НБУВ
Розподілений
пошук

Бази даних

Наукова періодика України - результати пошуку

Книжкові видання та компакт-диски
Журнали та продовжувані видання
Автореферати дисертацій
Реферативна база даних
Наукова періодика України
Тематичний навігатор
Авторитетний файл імен осіб
Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"
Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Книжкові видання та компакт-диски (2)Реферативна база даних (14)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій


Пошуковий запит: (<.>A=Авдіюк К$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 14
Представлено документи з 1 до 14
1.

Варбанець Л. Д. 
The coordination compounds ofcobalt (II, III) with dithiocarbamicacid derivatives — modificators of hydrolytic enzymes activity [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, К. В. Авдіюк, О. В. Гудзенко, І. Й. Сейфулліна, Г. М. Масановець, М. В. Хитрич // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 1. - С. 73-80. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_1_8
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.69 Mb    Зміст випуску     Цитування
2.

Авдіюк К. В. 
Мікробні α-амілази: фізико-хімічні властивості, субстратна специфічність та доменна структура [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Український біохімічний журнал. - 2013. - Т. 85, № 4. - С. 5-19. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2013_85_4_4
Попередній перегляд:   Завантажити - 698.091 Kb    Зміст випуску     Цитування
3.

Варбанець Л. Д. 
Мікробні αамілази: виділення, властивості, практичне застосування [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, К. В. Авдіюк, Н. В. Борзова // Biotechnology. - 2008. - Vol. 1, № 2. - С. 39-51. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2008_1_2_6
Попередній перегляд:   Завантажити - 222.739 Kb    Зміст випуску     Цитування
4.

Варбанець Л. Д. 
Вастивості ,-амілази Aspergillus sp. 55 [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, К. В. Авдіюк, Н. В. Борзова, О. С. Харкевич, Н. М. Жданова, І. Й. Сейфулліна, О. Е. Марцинко, О. Г. Пєсарогло // Мікробіологічний журнал. - 2009. - Т. 71, № 3. - С. 3-10. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2009_71_3_2
Попередній перегляд:   Завантажити - 354.78 Kb    Зміст випуску     Цитування
5.

Варбанець Л. Д. 
Гідролітична активність мікроорганізмів, виділених з екосистем узбережжя Мертвого моря [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, К. В. Авдіюк, О. В. Гудзенко, Н. А. Нідялкова, В. О. Романовська, О. Б. Таширев // Мікробіологічний журнал. - 2014. - Т. 76, № 1. - С. 16-20 . - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2014_76_1_4
Досліджені штами характеризувались загальною протеолітичною (казеїнолітичною) активністю, в той час як еластазна активність виявлена лише у двох штамів Gracilibacillus 6т2 і 7т1, причому вона була дуже високою та складала 23,1 і 34,7 Од/мл, відповідно, що знаходиться на рівні активності описаних у літературі бактеріальних продуцентів: Bacillus mesentericus 316 М (6 Од/мл), Bacillus thuringiensis IMB В-7324 (50 - 55 Од/мл). Здатність обох досліджуваних штамів синтезувати фермент, активний щодо еластину, є дуже важливою, з огляду на можливість його застосування в медичній практиці, оскільки еластази здатні до дисоціації еластинових волокон сполучних тканин. Поряд із цим штами проявляли також і фібринолітичну активність, але вона була незначною. Шість із восьми досліджених штамів проявили амілазну активність від 0,01 до 1,173 Од/мл, але ні один із досліджуваних штамів, представників різних екосистем узбережжя Мертвого моря, не проявляв <$E alpha>-L-рамнозидазної активності.
Попередній перегляд:   Завантажити - 364.174 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
6.

Варбанець Л. Д. 
Вплив координаційних сполук германію (IV) та стануму (IV) на активність деяких гліколітичних і протеолітичних ферментів мікроорганізмів [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, О. В. Гудзенко, К. В. Авдіюк, Н. В. Шматкова, І. Й. Сейфулліна // Мікробіологічний журнал. - 2014. - Т. 76, № 6. - С. 11-18. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2014_76_6_4
Досліджено вплив координаційних сполук германію (IV) і стануму (IV): комплекс германію (IV) з нікотинамідом (Nad) [GeCl2(Nad)4]Cl2 (1), комплекси стануму (II) з 2-гідроксибензоїлгідразоном 4-диметиламінобензальдегиду (2-OH-HBdb) [SnCl4(2-OH-Bdb<$Ecdot>H)] (2), 3-гідрокси-2-нафтоїлгідразоном 2-гідроксинафтальдегиду (3-OH-H2Lnf) [SnCl3(3-OH-HLnf)] (3) та ізонікотиноілгідразоном 2-гідроксибензальдегіду [SnCl3(Is<$Ecdot>H)]<$Ecdot>(4) на активність пептидаз 1 і 2 Bacillus thuringiensis, <$Ealpha>-L-рамнозидаз Cryptococcus albidus, Eupenicillium erubescens та <$Ealpha>-амілази Aspergillus flavus var. oryzae. Результати свідчать, що всі досліджені сполуки по-різному впливають на активність досліджуваних ферментів: суттєво не змінюють еластолітичну активність пептидаз 1 і 2 B. thuringiensis, повністю інгібують амілазу A. flavus var. oryzae, активують або пригнічують активність <$Ealpha>-L-рамнозидаз C. albidus та E. erubescens. Значні відмінності впливу сполук (3, 4) на активність було спостережено у разі останніх. Особливість впливу (1) у порівнянні з (2 - 4) вірогідно пов'язана з наявністю різних центральних атомів комплексоутворювачів: германію (IV) (1) та стануму (IV) (2 - 4). Деяку подібність у пригніченні <$Ealpha>-L-рамнозидази C. albidus сполуками (1) і (4) можна пояснити присутністю піридинового кільця в молекулах їх лігандів. Найменш активною виявилася сполука (2) з координаційним вузлом {SnCl4ON}. Характери активності (3, 4) виявилися зовсім різними: суттєве підвищення <$Ealpha>-L-рамнозидази C. albidus і повне пригнічення <$Ealpha>-L-рамнозидази E. erubescens (3), а для (4) спостерігалась зворотна картина. З урахуванням однакового координаційного вузла {SnCl3O2N} головну роль у даному випадку відіграє зміна гідразидного фрагмента в молекулах їх лігандів.
Попередній перегляд:   Завантажити - 410.468 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
7.

Авдіюк К. В. 
Вплив синтетичних похідних порфіринів і флуорену та поверхнево-активних речовин на активність і біосинтез α-амілази Bacillus subtilis 147 [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець, Т. О. Філіппова, З. І. Жиліна, Ю. В. Ішков, О. В. Карпенко, О. М. Шульга // Мікробіологічний журнал. - 2015. - Т. 77, № 1. - С. 26-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2015_77_1_7
Вперше вивчено вплив деяких синтетичних похідних порфіринів і флуорену та поверхнево-активних речовин на біосинтез та активність <$Ealpha>-амілази Bacillus subtilis 147. Показано, що досліджені сполуки викликали пригнічення як активності, так і біосинтезу даного ферменту. Лише германієвий комплекс мезо-тетрафенілпорфірин хлориду у концентрації 0,01 % і цинковий комплекс мезо-тетрафенілпорфірину у концентрації 0,1 % не впливали на синтез та активність <$Ealpha>-амілази B. subtilis 147.
Попередній перегляд:   Завантажити - 367.553 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
8.

Авдіюк К. В. 
Optimization of cultivation conditions for α-amylase producer Achromobacter sp. 7A [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець, В. О. Іваниця // Мікробіологія і біотехнологія. - 2015. - № 1. - С. 21-35. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MiB_2015_1_6
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.607 Mb    Зміст випуску     Цитування
9.

Авдіюк К. В. 
Вплив іонів металів та специфічних хімічних реагентів на активність α-амілаз Aspergillus flavus var. Oryzae і Bacillus subtilis [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2015. - Т. 77, № 4. - С. 15-24. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2015_77_4_4
Вивчено вплив катіонів та аніонів на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a. Показано, що досліджений фермент стійкий до дії більшості аніонів, однак чутливий до ряду катіонів. Найбільш суттєвий інгібувальний вплив на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a виявили іони Hg<^>2+, Al<^>3+, Fe<^>3+, Cu<^>2+ і Ag<^>+. Зниження активності alpha-амілази Achromobacter sp. 7a за присутності етилендіамінтетраацетату й етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у її структурі іонів металу. Суттєву роль у функціонуванні даного ферменту відіграють карбоксильні і сульфгідрильні групи, про що свідчить його інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом і n-хлормеркурібензоатом відповідно. alpha-Амілаза Achromobacter sp. 7a не містить в активному центрі імідазольну групу гістидину, на відміну від більшості відомих глікозидаз. Досліджений фермент виявив високу стійкість до Твіну-20, сечовини і пероксиду водню, що робить його конкурентноспроможним з раніше описаними alpha-амілазами.Вивчення впливу катіонів та аніонів на активність alpha-амілаз Aspergillus flavus var. oryzae і Bacillus subtilis показало, що досліджені ферменти чутливі до більшості катіонів, але стійкі до дії аніонів. Найбільш суттєвий інгібуючий вплив на активність alpha-амілази A. flavus var. oryzae виявили іони Al<^>3+ і Fe<^>3+, в той час як на активність alpha-амілази B. subtilis - іони Hg<^>2+, Cu<^>2+ і Fe<^>3+. Пригнічення активності alpha-амілаз A. flavus var. oryzae та В. subtilis за присутності етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у їх структурі іонів металів. Важливу роль у ферментативному каталізі обох ензимів відіграють карбоксильні групи, про що свідчить їх інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом. Про ймовірну участь сульфгідрильних груп у функціонуванні alpha-амілази B. subtilis свідчить її інгібування n-хлормеркурібензоатом, N-етилмалеімідом і сульфітом натрію. На відміну від більшості глікозидаз, досліджені ензими не містять в активному центрі імідазольну групу гістидину.
Попередній перегляд:   Завантажити - 409.601 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
10.

Авдіюк К. В. 
Фізико-хімічні властивості α-амілази Achromobacter sp. 7a [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець, П. П. Зелена, В. В. Шепелевич // Мікробіологічний журнал. - 2016. - Т. 78, № 1. - С. 23-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2016_78_1_4
Попередній перегляд:   Завантажити - 410.186 Kb    Зміст випуску     Цитування
11.

Авдіюк К. В. 
Вплив іонів металів та хімічних реагентів на активність α-амілази Achromobacter sp. 7a [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2016. - Т. 78, № 2. - С. 21-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2016_78_2_4
Вивчено вплив катіонів та аніонів на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a. Показано, що досліджений фермент стійкий до дії більшості аніонів, однак чутливий до ряду катіонів. Найбільш суттєвий інгібувальний вплив на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a виявили іони Hg<^>2+, Al<^>3+, Fe<^>3+, Cu<^>2+ і Ag<^>+. Зниження активності alpha-амілази Achromobacter sp. 7a за присутності етилендіамінтетраацетату й етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у її структурі іонів металу. Суттєву роль у функціонуванні даного ферменту відіграють карбоксильні і сульфгідрильні групи, про що свідчить його інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом і n-хлормеркурібензоатом відповідно. alpha-Амілаза Achromobacter sp. 7a не містить в активному центрі імідазольну групу гістидину, на відміну від більшості відомих глікозидаз. Досліджений фермент виявив високу стійкість до Твіну-20, сечовини і пероксиду водню, що робить його конкурентноспроможним з раніше описаними alpha-амілазами.Вивчення впливу катіонів та аніонів на активність alpha-амілаз Aspergillus flavus var. oryzae і Bacillus subtilis показало, що досліджені ферменти чутливі до більшості катіонів, але стійкі до дії аніонів. Найбільш суттєвий інгібуючий вплив на активність alpha-амілази A. flavus var. oryzae виявили іони Al<^>3+ і Fe<^>3+, в той час як на активність alpha-амілази B. subtilis - іони Hg<^>2+, Cu<^>2+ і Fe<^>3+. Пригнічення активності alpha-амілаз A. flavus var. oryzae та В. subtilis за присутності етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у їх структурі іонів металів. Важливу роль у ферментативному каталізі обох ензимів відіграють карбоксильні групи, про що свідчить їх інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом. Про ймовірну участь сульфгідрильних груп у функціонуванні alpha-амілази B. subtilis свідчить її інгібування n-хлормеркурібензоатом, N-етилмалеімідом і сульфітом натрію. На відміну від більшості глікозидаз, досліджені ензими не містять в активному центрі імідазольну групу гістидину.
Попередній перегляд:   Завантажити - 414.487 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
12.

Авдіюк К. В. 
α-Амілази Aspergillus flavus var. oryzae і Bacillus subtilis: cубстратна специфічність та стійкість до низки хімічно активних речовин [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 3. - С. 36-45. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_3_5
Вперше виявлено здатність \i A. flavus \i0 var. \i oryzae \i0 80428 і \i В. subtilis \i0 147 синтезувати ⍺-амілази з високою активністю в широкому діапазоні значень pH і температур, які виявляють стійкість у присутності хелаторів (ЕДТА, о-фенантролін), детергентів (Тритон Х-100, Твін-80, дезоксихолева кислота), денатуранту (сечовина) та окисника (пероксид водню). Вперше показано активуючу дію ряду координаційних сполук германію з органічними кислотами на біосинтез та активність ⍺-амілази \i В. subtilis \i0 147 та деяких координаційних сполук кобальту (II, III) з N-заміщеними тіокарбамоїл-N'-пентаметиленсульфенамідами на біосинтез та активність ⍺-амілаз \i A.flavus \i0 var. \i oryzae \i0 80428 і \i В. subtilis \i0 147. Встановлено подібність досліджених ⍺-амілази за кількісним вмістом гідрофільних і кислих амінокислот, але відмінність за кількістю гідрофобних та основних амінокислот. Молекулярна маса ⍺-амілаз \i В. subtilis \i0 147 складає 28,5 кДа, в той час як ⍺-амілаз \i A.flavus \i0 var. \i oryzae \i0 80428 - 53,0 кДа. Показано, що важливу роль у функціонуванні досліджених ензимів відіграють карбоксильні групи, а у випадку ⍺-амілази \i В. subtilis \i0 147 - також і сульфгідрильні групи, які, ймовірно, входять до складу активного центра. У структурі ⍺-амілаз обох продуцентів виявлені дисульфідні зв'язки. На відміну від більшості відомих глікозидаз, ⍺-амілаз \i A.flavus \i0 var. \i oryzae \i0 80428 і \i В. subtilis \i0 147 не містять в активному центрі імідазольну групу гістидину.
Попередній перегляд:   Завантажити - 303.432 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
13.

Варбанець Л. Д. 
Кератинолітична і α-L-рамнозидазна активність бактеріальних ізолятів, виділених із черевоногих молюсків Nacella concinna (Nacellidae) – мешканців Антарктики [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, А. Є. Березкіна, К. В. Авдіюк, О. В. Гудзенко, Т. В. Булигіна, М. А. Хархота, А. Ю. Утєвський // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Т. 82, № 1. - С. 13-21. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2020_82_1_3
Попередній перегляд:   Завантажити - 829.861 Kb    Зміст випуску     Цитування
14.

Авдіюк К. В. 
Кератинолітична активність антарктичних штамів бактерій [Електронний ресурс] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець, А. Є. Березкіна, А. Ю. Утєвський // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Т. 82, № 2. - С. 14-21. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2020_82_2_3
Попередній перегляд:   Завантажити - 515.294 Kb    Зміст випуску     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського